Gazların Taşınması
Akciğerlerdeki diğer önemli faaliyet ise solunum, yani gaz alışverişi sürecidir. Solunumun işlevi, hücresel solunum sırasında vücut hücreleri tarafından kullanılmak üzere oksijen sağlamak ve hücresel solunumun bir atık ürünü olan karbondioksiti vücuttan uzaklaştırmaktır. Oksijen ve karbondioksit değişiminin gerçekleşmesi için her iki gazın da dış ve iç solunum bölgeleri arasında taşınması gerekir. Karbondioksit kanda oksijenden daha fazla çözünür olmasına rağmen, her iki gaz da gaz moleküllerinin çoğunun akciğerler ve diğer dokular arasında taşınması için özel bir taşıma sistemi gerektirir.
Kanda Oksijen Taşınması
Oksijen kan yoluyla taşınıyor olsa da, oksijenin sıvılarda çok fazla çözünmediğini hatırlayabilirsiniz. Az miktarda oksijen kanda çözülür ve kan dolaşımında taşınır, ancak bu toplam miktarın yalnızca %1,5'i kadardır. Oksijen moleküllerinin büyük bir kısmı akciğerlerden vücut dokularına, eritrosite (kırmızı kan hücresi) dayanan özel bir taşıma sistemi ile taşınır. Eritrositler, oksijen moleküllerini eritrosite bağlamaya yarayan bir metaloprotein olan hemoglobin içerir (aşağıdaki şekil). Heme, hemoglobinin demir içeren kısmıdır ve oksijeni bağlayan heme'dir. Her hemoglobin molekülü dört demir içeren hem molekülü içerir ve bu nedenle bir hemoglobin molekülü dört moleküle kadar oksijen taşıyabilir. Oksijen alveolden kılcal damarlara solunum zarı boyunca difüze olurken, aynı zamanda kırmızı kan hücresine de difüze olur ve hemoglobin tarafından bağlanır. Aşağıdaki tersinir kimyasal reaksiyon, oksijen hemoglobine bağlandığında oluşan nihai ürün olan oksihemoglobinin (HbO2) üretimini açıklamaktadır. Oksihemoglobin, oksijenli kanın parlak kırmızı rengine katkıda bulunan parlak kırmızı renkli bir moleküldür.
Hb + O2↔HbO2
Bu formülde Hb, indirgenmiş hemoglobini, yani kendisine oksijen bağlı olmayan hemoglobini temsil eder. Hemin oksijene ne kadar kolay bağlandığı ve oksijenden ne kadar kolay ayrıştığı ile ilgili birçok faktör vardır ve bunlar sonraki bölümlerde ele alınacaktır.
Hemoglobinin İşlevi
Hemoglobin, kuaterner yapı olarak adlandırılan bir protein yapısı olan alt birimlerden oluşur. Hemoglobini oluşturan dört alt birimin her biri, her bir alt birimin merkezindeki heme kovalent olarak bağlı bir demir atomu ile halka benzeri bir şekilde düzenlenmiştir. İlk oksijen molekülünün bağlanması, hemoglobinde ikinci oksijen molekülünün daha kolay bağlanmasını sağlayan konformasyonel bir değişikliğe neden olur. Her bir oksijen molekülü bağlandıkça, dört hem bölgesinin tamamı oksijen tarafından işgal edilene kadar bir sonraki molekülün bağlanmasını daha da kolaylaştırır. Bunun tersi de gerçekleşir: İlk oksijen molekülü ayrıştıktan ve dokularda "bırakıldıktan" sonra, bir sonraki oksijen molekülü daha kolay ayrışır. Dört hem bölgesinin tamamı dolu olduğunda, hemoglobinin doymuş olduğu söylenir. Bir ila üç hem bölgesi işgal edildiğinde, hemoglobinin kısmen doymuş olduğu söylenir. Bu nedenle, kan bir bütün olarak düşünüldüğünde, belirli bir zamanda oksijene bağlı olan mevcut hem birimlerinin yüzdesine hemoglobin doygunluğu denir. Hemoglobin doygunluğunun yüzde 100 olması, vücuttaki tüm eritrositlerdeki her bir hem biriminin oksijene bağlı olduğu anlamına gelir. Normal hemoglobin seviyelerine sahip sağlıklı bir bireyde hemoglobin doygunluğu genellikle yüzde 95 ila yüzde 99 arasında değişir.
Hemoglobinden Oksijen Ayrışması
Kısmi basınç, oksijenin heme bağlanması ve heme'den ayrışmasının önemli bir yönüdür. Oksijen-hemoglobin ayrışma eğrisi, kısmi basıncın oksijenin heme bağlanması ve ardından heme'den ayrışmasıyla ilişkisini tanımlayan bir grafiktir (aşağıdaki şekil). Gazların daha yüksek kısmi basınca sahip bir alandan daha düşük kısmi basınca sahip bir alana doğru hareket ettiğini unutmayın. Ayrıca, daha fazla oksijen molekülü bağlandıkça bir oksijen molekülünün hem için afinitesi artar. Bu nedenle, oksijen-hemoglobin doygunluk eğrisinde, kısmi oksijen basıncı arttıkça, orantılı olarak daha fazla sayıda oksijen molekülü heme tarafından bağlanır. Şaşırtıcı olmayan bir şekilde, oksijen-hemoglobin doygunluk/ayrışma eğrisi de kısmi oksijen basıncı ne kadar düşükse, heme o kadar az oksijen molekülünün bağlandığını göstermektedir. Sonuç olarak, oksijenin kısmi basıncı, solunum zarı bölgesinde oksijenin heme bağlanma derecesinin yanı sıra vücut dokuları bölgesinde oksijenin heme'den ayrışma derecesinin belirlenmesinde önemli bir rol oynar.
Oksijen-hemoglobin doygunluk/ayrışma eğrisinin arkasındaki mekanizmalar, vücuttaki farklı dokulara ne kadar oksijen verileceğini düzenleyen otomatik kontrol mekanizmaları olarak da hizmet eder. Bu önemlidir çünkü bazı dokular diğerlerine göre daha yüksek metabolik hıza sahiptir. Kas gibi yüksek derecede aktif dokular, ATP üretmek için hızla oksijen kullanır ve dokudaki kısmi oksijen basıncını yaklaşık 20 mm Hg'ye düşürür. Kılcal damarlar içindeki kısmi oksijen basıncı yaklaşık 100 mm Hg'dir, bu nedenle ikisi arasındaki fark oldukça yüksek, yaklaşık 80 mm Hg olur. Sonuç olarak, daha fazla sayıda oksijen molekülü hemoglobinden ayrışır ve dokulara girer. Metabolik hızları daha düşük olan yağ (vücut yağı) gibi dokular için ise bunun tersi geçerlidir. Bu hücreler tarafından daha az oksijen kullanıldığından, bu tür dokulardaki kısmi oksijen basıncı nispeten yüksek kalır ve bu da hemoglobinden ayrışan ve doku interstisyel sıvısına giren daha az oksijen molekülüne neden olur. Venöz kanın oksijensiz olduğu söylense de, bir miktar oksijen hala kırmızı kan hücrelerindeki hemoglobine bağlıdır. Bu, dokular aniden daha fazla oksijene ihtiyaç duyduğunda kullanılabilecek bir oksijen rezervi sağlar.
Kısmi basınç dışındaki faktörler de oksijen-hemoglobin doygunluk/ayrışma eğrisini etkiler. Örneğin, daha yüksek bir sıcaklık hemoglobin ve oksijenin daha hızlı ayrışmasını sağlarken, daha düşük bir sıcaklık ayrışmayı engeller (yukarıdaki şekil ortadaki grafik). Bununla birlikte, insan vücudu sıcaklığı sıkı bir şekilde düzenler, bu nedenle bu faktör vücuttaki gaz alışverişini etkilemeyebilir. Bunun istisnası, ısı olarak verilenden daha fazla miktarda enerji açığa çıkarabilen oldukça aktif dokulardır. Sonuç olarak, oksijen hemoglobinden kolayca ayrışır, bu da aktif dokulara daha fazla oksijen sağlamaya yardımcı olan bir mekanizmadır.
Androjenler, epinefrin, tiroid hormonları ve büyüme hormonu gibi bazı hormonlar, eritrositler tarafından 2,3-bisfosfogliserat (BPG) adı verilen bir bileşiğin üretimini uyararak oksijen-hemoglobin doygunluk/ayrışma eğrisini etkileyebilir. BPG glikolizin bir yan ürünüdür. Eritrositler mitokondri içermediğinden, glikoliz bu hücrelerin ATP ürettiği tek yöntemdir. BPG oksijenin hemoglobinden ayrılmasını teşvik eder. Bu nedenle, BPG konsantrasyonu ne kadar yüksek olursa, kısmi basıncına rağmen oksijen hemoglobinden o kadar kolay ayrışır.
Kanın pH değeri oksijen-hemoglobin satürasyon/ayrışma eğrisini etkileyen bir diğer faktördür (yukarıdaki şekil). Bohr etkisi, pH ile oksijenin hemoglobine olan afinitesi arasındaki ilişkiden kaynaklanan bir olgudur: Daha düşük, daha asidik bir pH, hemoglobinden oksijen ayrışmasını teşvik eder. Buna karşılık, daha yüksek veya daha bazik bir pH, hemoglobinden oksijen ayrışmasını engeller. Kandaki karbondioksit miktarı arttıkça, dönüştürülmesi gereken molekül sayısı da artar ve bu da hidrojen iyonları üreterek kan pH'ını düşürür. Ayrıca, laktik asit, karbonik asit ve karbondioksit gibi hücre metabolizmasının bazı yan ürünleri kan dolaşımına salındığında kan pH'ı daha asidik hale gelebilir.
Fetüsün Hemoglobini
Fetüsün kendi eritrositleri ile kendi dolaşımı vardır; ancak oksijen için hamile kişiye bağımlıdır. Fetüse kan, plasentaya bağlı olan ve koryon tarafından anne kanından ayrılan göbek kordonu yoluyla sağlanır. Koryondaki gaz alışverişi mekanizması solunum zarındaki gaz alışverişine benzer. Bununla birlikte, plasentadaki anne kanında kısmi oksijen basıncı, yaklaşık 35 ila 50 mm Hg ile annenin arteriyel kanında olduğundan daha düşüktür. Plasentada fetal kandaki kısmi oksijen basıncı yaklaşık 20 mm Hg olduğundan, maternal ve fetal kan arasındaki kısmi basınç farkı büyük değildir. Bu nedenle, fetal kan akışına çok fazla oksijen difüzyonu olmaz. Fetüsün hemoglobini, oksijene maternal hemoglobinden daha fazla afinite göstererek bu sorunun üstesinden gelir (aşağıdaki şekil). Hem fetal hem de yetişkin hemoglobinin dört alt birimi vardır, ancak fetal hemoglobinin alt birimlerinden ikisi, fetal hemoglobinin oksijen için yetişkin hemoglobinden daha büyük bir afiniteye sahip olmasına neden olan farklı bir yapıya sahiptir.
Kanda Karbondioksit Taşınımı
Karbondioksit üç ana mekanizma ile taşınır. Karbondioksit taşınmasının ilk mekanizması, bazı karbondioksit moleküllerinin kanda çözünmesi nedeniyle kan plazmasıdır. İkinci mekanizma, plazmada da çözünen bikarbonat (HCO3-) şeklinde taşınmadır. Karbondioksit taşınmasının üçüncü mekanizması eritrositler tarafından oksijen taşınmasına benzer (aşağıdaki şekil).
Çözünmüş Karbondioksit
Karbondioksitin kanda yüksek oranda çözündüğü düşünülmese de, dokulardan kana difüze olan karbondioksitin küçük bir kısmı (yaklaşık yüzde 7 ila 10'u) plazmada çözünmektedir. Çözünmüş karbondioksit daha sonra kan dolaşımında hareket eder ve kan pulmoner kılcal damarlara ulaştığında, çözünmüş karbondioksit solunum zarı boyunca alveollere difüze olur ve burada akciğer solunumu sırasında dışarı verilir.
Bikarbonat Tamponu
Kana karışan karbondioksit moleküllerinin büyük bir kısmı - yaklaşık yüzde 70'i - bikarbonat olarak akciğerlere taşınır. Bikarbonatın çoğu, karbondioksit kılcal damarlara ve ardından kırmızı kan hücrelerine difüze olduktan sonra eritrositlerde üretilir. Karbonik anhidraz (CA) karbondioksit ve suyun karbonik asit (H2CO3) oluşturmasına neden olur, bu da iki iyona ayrışır: bikarbonat (HCO3-) ve hidrojen (H+). Aşağıdaki formül bu reaksiyonu göstermektedir:
Bikarbonat eritrositlerde birikme eğilimindedir, böylece eritrositlerde çevredeki kan plazmasından daha fazla bikarbonat konsantrasyonu bulunur. Sonuç olarak, bikarbonatın bir kısmı eritrositleri terk edecek ve klorür (Cl-) iyonları karşılığında konsantrasyon gradyanından plazmaya doğru hareket edecektir. Bu fenomen klorür kayması olarak adlandırılır ve bir negatif iyonun başka bir negatif iyonla değiştirilmesiyle ne eritrositlerin ne de kanın elektrik yükünün değişmemesi nedeniyle meydana gelir.
Pulmoner kılcal damarlarda, bikarbonat üreten kimyasal reaksiyon (yukarıda gösterilmiştir) tersine döner ve ürünler karbondioksit ve sudur. Plazmadaki bikarbonatın büyük bir kısmı klorür iyonları ile değiş tokuş edilerek eritrositlere yeniden girer. Hidrojen iyonları ve bikarbonat iyonları birleşerek karbonik asit oluşturur ve bu da karbonik anhidraz tarafından karbondioksit ve suya dönüştürülür. Karbondioksit eritrositlerden plazmaya difüze olur ve burada solunum zarı boyunca alveollere difüze olarak akciğer solunumu sırasında dışarı atılabilir.
Karbaminohemoglobin
Karbondioksitin yaklaşık yüzde 20'si hemoglobin tarafından bağlanır ve akciğerlere taşınır. Karbondioksit demire oksijen gibi bağlanmaz; bunun yerine karbondioksit, hemoglobin ve karbondioksit bağlandığında oluşan karbaminohemoglobini oluşturmak için hemoglobinin globin kısımlarındaki amino asit kısımlarını bağlar. Hemoglobin oksijen taşımadığında, mavimsi mor bir tona sahip olma eğilimindedir ve oksijeni alınmış kan için tipik olan daha koyu bordo rengi oluşturur. Aşağıdaki formül bu tersinir tepkimeyi göstermektedir:
Oksijenin hem tarafından taşınmasına benzer şekilde, karbondioksitin hemoglobine bağlanması ve hemoglobinden ayrılması karbondioksitin kısmi basıncına bağlıdır. Karbondioksit akciğerlerden salındığı için, akciğerleri terk edip vücut dokularına ulaşan kan, dokularda bulunandan daha düşük bir kısmi karbondioksit basıncına sahiptir. Sonuç olarak, karbondioksit daha yüksek kısmi basıncı nedeniyle dokuları terk eder, kana girer ve daha sonra kırmızı kan hücrelerine geçerek hemoglobine bağlanır. Bunun aksine, pulmoner kılcal damarlarda karbondioksitin kısmi basıncı alveollerdekine kıyasla yüksektir. Sonuç olarak, karbondioksit hemoglobinden kolayca ayrışır ve solunum zarından havaya difüze olur.
Kısmi karbondioksit basıncına ek olarak, hemoglobinin oksijen doygunluğu ve kandaki kısmi oksijen basıncı da hemoglobinin karbondioksite olan ilgisini etkiler. Haldane etkisi, kısmi oksijen basıncı ile hemoglobinin karbondioksite olan afinitesi arasındaki ilişkiden kaynaklanan bir olgudur. Oksijenle doymuş olan hemoglobin karbondioksiti kolayca bağlamaz. Ancak, oksijen heme bağlı olmadığında ve kısmi oksijen basıncı düşük olduğunda, hemoglobin karbondioksite kolayca bağlanır.
| İNTERAKTİF BAĞLANTI Akciğerlerden dokulara oksijen taşınmasını görmek için bu videoyu izleyin. Oksijenli kan neden parlak kırmızı renkteyken, oksijensiz kan daha çok mor renkte olma eğilimindedir? Önceki Ders: Gaz Alışverişi Sonraki Ders: Solunum İşlevlerindeki Değişiklikler |
Yorumlar
Yorum Gönder